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<title>Prion</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Prion</h1>

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Prionen sind <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a>, die im tierischen Organismus sowohl in <a href="Physiologisch" class="mw-redirect" title="Physiologisch">physiologischen</a> (normalen) als auch in <a href="Pathogen" class="mw-redirect" title="Pathogen">pathogenen</a> (gesundheitsschädigenden) <a href="Konformation" title="Konformation">Konformationen</a> (Strukturen) vorliegen können. Sie vermehren sich nicht durch Teilung, sondern durch induzierte Veränderung benachbarter Moleküle.

Die englische Bezeichnung prion wurde 1982 von <a href="Stanley_Prusiner" title="Stanley Prusiner">Stanley Prusiner</a> vorgeschlagen,<a href="#cite_note-1">[1]</a> der für die Entdeckung der Prionen 1997 den <a href="Nobelpreis_f%C3%BCr_Physiologie_oder_Medizin" title="Nobelpreis für Physiologie oder Medizin">Nobelpreis</a> erhielt. Sie ist ein <a href="Kontamination_(Sprachwissenschaft)" class="mw-redirect" title="Kontamination (Sprachwissenschaft)">Kofferwort</a>, abgeleitet von den Wörtern protein und infection<a href="#cite_note-2">[2]</a> und bezieht sich auf die Fähigkeit von Prionen, ihre Konformation zu übertragen. Es handelt sich nicht um Lebewesen, sondern um organische <a href="Molek%C3%BCl" title="Molekül">Molekülstrukturen</a> mit <a href="Infektion" title="Infektion">infektiösen</a> und teilweise <a href="Toxin" title="Toxin">toxischen</a> Eigenschaften.

Körpereigene Prionen kommen vermehrt im Hirngewebe vor. Die pathogenen Prionen sind mit großer Wahrscheinlichkeit für die <a href="Creutzfeldt-Jakob-Krankheit" title="Creutzfeldt-Jakob-Krankheit">Creutzfeldt-Jakob-Krankheit</a> beim Menschen, <a href="Bovine_spongiforme_Enzephalopathie" title="Bovine spongiforme Enzephalopathie">BSE</a> („Rinderwahn“) beim <a href="Hausrind" title="Hausrind">Rind</a> oder <a href="Scrapie" title="Scrapie">Scrapie</a> („Traberkrankheit“) bei <a href="Hausschaf" title="Hausschaf">Schafen</a> verantwortlich.<a href="#cite_note-:0-3">[3]</a> Sie gelangen am wahrscheinlichsten durch kontaminierte Nahrung in den Körper (z. B. bei BSE, <a href="Chronic_Wasting_Disease" title="Chronic Wasting Disease">Chronic Wasting Disease</a> oder <a href="Kuru_(Krankheit)" title="Kuru (Krankheit)">Kuru</a>).<a href="#cite_note-4">[4]</a> Andere Infektionswege wie etwa die <a href="Schmierinfektion" title="Schmierinfektion">Schmierinfektion</a> konnten noch nicht ausgeschlossen werden. Pathogene Prionen können aber auch durch die spontane Umfaltung körpereigener Prionen entstehen (z. B. familiäre Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, <a href="T%C3%B6dliche_famili%C3%A4re_Schlaflosigkeit" title="Tödliche familiäre Schlaflosigkeit">familiäre Schlaflosigkeit</a>).<a href="#cite_note-5">[5]</a>

Auch in der heutigen modernen Medizin ist eine kurative Behandlung von Prionenerkrankungen nicht möglich, so dass Maßnahmen lediglich im <a href="Palliativmedizin" title="Palliativmedizin">palliativmedizinischen</a> Rahmen möglich sind.<a href="#cite_note-6">[6]</a> Alle Krankheiten haben ebenfalls gemein, dass sie zu einem spongiformen (schwammartigen) Zerfall des Gehirns bzw. des vegetativen Nervensystems führen und somit grundsätzlich letal (tödlich) verlaufen.<a href="#cite_note-:0-3">[3]</a>

Grundsätzlich sind pathogene Prionen von anderen Krankheitserregern wie <a href="Viren" title="Viren">Viren</a>, <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> oder <a href="Pilze" title="Pilze">Pilzen</a> zu unterscheiden, da sie keine <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a> oder <a href="RNA" class="mw-redirect" title="RNA">RNA</a> enthalten und stattdessen lediglich auf der Faltung von Proteinen basieren.<a href="#cite_note-:0-3">[3]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Die_vereinfachte_Prionhypothese_und_Besonderheiten_der_Prionkrankheiten">Die vereinfachte Prionhypothese und Besonderheiten der Prionkrankheiten</h2></div>

Eines der zahlreichen im tierischen Körper vorkommenden Proteine heißt PrPC (Prion Protein cellular = zelluläres Prion-Protein). Es findet sich vor allem im <a href="Nervensystem" title="Nervensystem">Nervensystem</a>, speziell im <a href="Gehirn" title="Gehirn">Gehirn</a>. Zwischen den verschiedenen Tierarten und gegebenenfalls auch innerhalb einer Tierart unterscheiden sich die Prionen mehr oder weniger geringfügig. PrPC kommt vor allem an der Zelloberfläche vor und schützt die Zellen vor zweiwertigen Kupfer-Ionen, <a href="Wasserstoffperoxid" title="Wasserstoffperoxid">H2O2</a> und <a href="Radikale_(Chemie)" class="mw-redirect" title="Radikale (Chemie)">freien Radikalen</a>. Des Weiteren wird vermutet, dass es einer der ersten Sensoren in der zellulären Abwehr von reaktivem Sauerstoff und freien Radikalen ist und Auswirkungen auf den enzymatischen Abbau von freien Radikalen hat.<a href="#cite_note-7">[7]</a>

Gerät dieses normale Protein PrPC in Kontakt mit einem PrPSc genannten Protein (Prion Protein Scrapie; pathogene Form des Prion-Proteins, das in der Form zuerst bei an <a href="Scrapie" title="Scrapie">Scrapie</a> erkrankten Tieren gefunden wurde), nimmt PrPC die Form von PrPSc an, „es klappt um“, es ändert seine Konformation. Es entwickelt sich eine Kettenreaktion, in der immer mehr PrPC in PrPSc umgewandelt werden.<a href="#cite_note-8">[8]</a> Große Mengen an PrPSc wirken zerstörerisch auf das Gehirn, da sie unlöslich sind und sich in den Zellen ablagern. Infolgedessen sterben diese Zellen ab; es entstehen Löcher im Gehirn, eine schwammartige Struktur entsteht. Daher auch der Name dieser Krankheit: spongiforme Enzephalopathie, schwammartige Gehirnerkrankung. Prionerkrankungen enden stets tödlich.

Die Initiation der Krankheit kann auf drei Weisen erfolgen, was unter allen Krankheiten einmalig ist:

<ol><li>sporadisch, d. h. zufällig bzw. ohne erkennbare Ursache: PrPC faltet sich „zufällig“ in PrPSc um und löst dadurch die Kettenreaktion aus. Ein Beispiel ist die klassische Form der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (sCJD).</li>

<li>genetisch, d. h. durch einen „Fehler“ im Erbmaterial: Das Gen PRNP, auf dem in Form von DNA die Information für die Herstellung von PrPC hinterlegt ist, kann eine Mutation enthalten. Das dann veränderte Protein ist anfälliger für eine Umwandlung in PrPSc. Die Mutation kann von den Eltern auf die Kinder vererbt werden. Beispiele sind die familiäre Form der <a href="Creutzfeldt-Jakob-Krankheit" title="Creutzfeldt-Jakob-Krankheit">Creutzfeldt-Jakob-Krankheit</a> (fCJD), das <a href="Gerstmann-Str%C3%A4ussler-Scheinker-Syndrom" title="Gerstmann-Sträussler-Scheinker-Syndrom">Gerstmann-Sträussler-Scheinker-Syndrom</a> (GSS) und die <a href="T%C3%B6dliche_famili%C3%A4re_Schlaflosigkeit" title="Tödliche familiäre Schlaflosigkeit">tödliche familiäre Schlaflosigkeit</a> (FFI, Fatal Familial Insomnia: Letale familiäre Insomnie).</li>

<li>durch Übertragung bzw. „Ansteckung“: Führt man sich von außen PrPSc zu, kann dies das eigene PrPC wiederum in PrPSc umwandeln, allerdings nicht unter allen Umständen. Es kommt darauf an, welche Menge zugeführt wird, in welcher Weise und um welche Art von PrPSc es sich genau handelt. Eine Ansteckung im alltäglichen Kontakt mit Patienten ist nicht möglich. Gut möglich ist dagegen eine Übertragung, wenn stark PrPSc-haltiges Material, also z. B. Gehirn von kranken Tieren oder Menschen, ins Blut oder schlimmstenfalls direkt ins Gehirn gelangt. Dies ist zum Beispiel bei der <a href="Iatrogen" title="Iatrogen">iatrogenen</a> Form der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (iCJD) der Fall. Bei Operationen am Gehirn wurden durch nicht ausreichend sterilisierte Instrumente versehentlich Prionen von Erkrankten in das Gehirn von Gesunden gebracht. Ein anderes Beispiel ist <a href="Kuru_(Krankheit)" title="Kuru (Krankheit)">Kuru</a>, eine Krankheit auf <a href="Papua-Neuguinea" title="Papua-Neuguinea">Papua-Neuguinea</a>; Angehörige des betroffenen Volksstamms führten sich dabei im Rahmen von kulturellen Riten das Gehirn von Verstorbenen und damit hohe Mengen an PrPSc zu. Das prominenteste Beispiel ist aber sicherlich die BSE („Rinderwahnsinn“). Nach der in der Wissenschaft als weitgehend gesichert anerkannten Theorie wurden diese PrPSc durch <a href="Tiermehl" title="Tiermehl">Tiermehl</a> verbreitet, welches u. a. aus Kadavern von an <a href="Scrapie" title="Scrapie">Scrapie</a> erkrankten Schafen hergestellt und dann an Rinder verfüttert wurde. Hinzu kam, dass man im Vereinigten Königreich die Verfahren zur Herstellung von Tiermehl so verändert hatte (niedrigere Temperatur bzw. Druck), dass diese PrPSc den Herstellungsprozess überstehen konnten. In geringerem Umfang haben sich wahrscheinlich auch andere Tiere (Katzen, Zootiere) durch dieses Tiermehl bzw. durch Verfütterung von Teilen von erkrankten Rindern infiziert. Schließlich erkrankten besonders in <a href="Vereinigtes_K%C3%B6nigreich" title="Vereinigtes Königreich">Großbritannien</a> auch Menschen wohl aufgrund des Verzehrs von Fleisch bzw. Hirn- oder Rückenmarksgewebe von BSE-Kühen an einer neuen Form der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, der „neuen Variante“ (nvCJD oder vCJD). Schweizer Forscher entdeckten bei Versuchen mit Mäusen einen neuen Infektionsweg, über die Atemluft.<a href="#cite_note-9">[9]</a> Ob eine solche Infektion auch beim Menschen möglich ist, ist noch umstritten.</li></ol>

Auch die familiären Formen von Prionkrankheiten lassen sich im Experiment übertragen, so kann beispielsweise das in einem Menschen aufgrund der genetischen Disposition entstandene PrPSc bei Mäusen die Krankheit auslösen, wenn es zuvor ins Gehirn gespritzt wurde.

Prionen sind sehr widerstandsfähig gegen übliche <a href="Desinfektion" title="Desinfektion">Desinfektions</a>- bzw. <a href="Sterilisation" title="Sterilisation">Sterilisationsverfahren</a>, was auch ein Grund für die iCJD-Fälle und die BSE-Krise war. Heute gibt es auf die erschwerte Inaktivierung von Prionen abgestimmte strenge Vorschriften für die Sterilisierung von Material, das mit möglicherweise prionhaltigem Gewebe in Kontakt gekommen ist. Da Infektionen oft erst bei der Obduktion entdeckt werden, muss ein Umgang mit Leichen immer so erfolgen, als läge eine Infektion vor.<a href="#cite_note-10">[10]</a> Für den Umgang mit Leichen mit bestätigten Prionenerkrankungen sowie für Kontakt mit potentiell infektiösem Gewebe gelten aufgrund der hohen Resistenz der Erreger strengste Maßnahmen, die bis zur <a href="Exzision" title="Exzision">Exzision</a> der betroffenen Stelle reichen.<a href="#cite_note-11">[11]</a>

Dass außer dem PrPSc noch ein weiterer Faktor eine Rolle spielt, kann nicht endgültig ausgeschlossen werden. Die intensive Suche nach Viren, <a href="Viroid" title="Viroid">Viroiden</a> oder Nukleinsäure blieb erfolglos. In der Öffentlichkeit kursierten früher Außenseitermeinungen wie etwa die <a href="Organophosphat" class="mw-redirect" title="Organophosphat">Organophosphattheorie</a>, nach der BSE im Zusammenhang mit Insektengiften steht, wofür es jedoch keine wissenschaftlichen Hinweise gibt.<a href="#cite_note-12">[12]</a><a href="#cite_note-13">[13]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte_der_Prionforschung">Geschichte der Prionforschung</h2></div>

Einzelne Prionkrankheiten wurden schon vor langer Zeit beschrieben (<a href="Scrapie" title="Scrapie">Scrapie</a>, die Prionkrankheit des Schafes, 1759 von Johann George Leopoldt; CJD 1920 von <a href="Hans_Gerhard_Creutzfeldt" title="Hans Gerhard Creutzfeldt">Hans Gerhard Creutzfeldt</a>), ohne dass man etwas über die Ursache dieser Krankheiten wusste oder sie in eine Gruppe einordnen konnte. Nachdem 1932 die Übertragbarkeit von Scrapie nachgewiesen und 1957 erstmals <a href="Kuru_(Krankheit)" title="Kuru (Krankheit)">Kuru</a> beschrieben worden war, wurde Ende der 1950er Jahre von William J. Hadlow die Ähnlichkeit dieser Krankheiten festgestellt und Kuru ebenfalls experimentell auf Affen übertragen. <a href="Tikvah_Alper" title="Tikvah Alper">Tikvah Alper</a> und Mitarbeiter stellten 1966 fest, dass der Erreger zu klein war, um ein Virus zu sein<a href="#cite_note-14">[14]</a>, und offenbar keine Nukleinsäure enthielt<a href="#cite_note-15">[15]</a><a href="#cite_note-16">[16]</a>. Daher kam es zu einer „nur Protein“-Hypothese für den Erreger, wobei allerdings unklar blieb, wie sich so ein Protein vermehren könnte. Viele gingen daher am ehesten von <a href="Lentiviren" title="Lentiviren">Lentiviren</a> als Ursache aus.

<a href="Stanley_Prusiner" title="Stanley Prusiner">Stanley Prusiner</a> knüpfte mit seiner Forschung an Arbeiten von <a href="Daniel_Carleton_Gajdusek" title="Daniel Carleton Gajdusek">Daniel C. Gajdusek</a> an, welcher bereits unbewusst ein pathogenes Prion<a href="#cite_note-17">[17]</a> entdeckt hatte. Prusiners 1982 veröffentlichte „Prionhypothese“ wurde zunächst in der Wissenschaft kritisch aufgenommen, da ein nukleinsäurefreies infektiöses Agens bis dahin nicht vorstellbar war. Im Nachhinein erwies sich diese Hypothese jedoch als bahnbrechend und 1997 wurde Prusiner für seine Arbeiten auf dem Gebiet der Prionforschung mit dem <a href="Nobelpreis" title="Nobelpreis">Nobelpreis</a> geehrt. In den Jahren nach der Aufstellung dieser Hypothese konnten in zahlreichen Experimenten Hinweise für die Richtigkeit dieser Hypothese gewonnen werden, allerdings kein endgültiger Beweis. 1986 begann die BSE-Epidemie in Großbritannien, 1996 wurden die ersten Fälle von vCJD beschrieben.

2007 ergaben sich Zweifel, ob der Gehalt eines Gewebes an pathogenen Prionen in jedem Fall mit dessen <a href="Infektiosit%C3%A4t" title="Infektiosität">Infektiosität</a> korreliert.<a href="#cite_note-18">[18]</a><a href="#cite_note-19">[19]</a>

Der Nachweis, dass rekombinantes Prion-Protein Krankheiten auslösen kann (womit das <a href="Kochsche_Postulate" class="mw-redirect" title="Kochsche Postulate">Koch’sche Postulat</a> erfüllt war), gelang 2010<a href="#cite_note-20">[20]</a>.

In den folgenden Jahren wurden zahlreiche Arbeitsgruppen neu eingerichtet, Zentren erbaut und Verbünde gegründet. Die Prionforschung wurde intensiviert und beschleunigt.<a href="#cite_note-21">[21]</a>

Neue Forschungsergebnisse um die US-amerikanische Forscherin <a href="Susan_Lindquist" title="Susan Lindquist">Susan Lindquist</a> zeigen, dass Prionen eine wichtige Rolle bei der <a href="Neurogenese" title="Neurogenese">Neurogenese</a> (Entwicklung neuer Nervenzellen im Gehirn) spielen.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur_von_Prionen">Struktur von Prionen</h2></div>

Physiologische (d. h. normale oder apathogene) Prionen haben zu 43 % die Struktur von <a href="Alpha-Helix" class="mw-redirect" title="Alpha-Helix">Alpha-Helices</a>. Die pathogenen Formen bestehen nur zu 30 % aus <a href="Alpha-Helix" class="mw-redirect" title="Alpha-Helix">Alpha-Helices</a>, bei beispielsweise der <a href="Scrapie" title="Scrapie">Traberkrankheit</a> sowie Menschen, Schafen und Rindern aber zwischen 41 und 44 % aus <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">Beta-Faltblatt</a>-Strukturen.<a href="#cite_note-23">[23]</a><a href="#cite_note-24">[24]</a> Auch aus Hefen und Pilzen sind Prionen bekannt.<a href="#cite_note-25">[25]</a> Die Gefahr der pathogenen Prionen besteht darin, dass sie in der Lage sind, die physiologischen, nicht pathogenen Prionen in pathogene umzuwandeln.<a href="#cite_note-26">[26]</a>

Das Prion-Protein ist ein beim Menschen aus 253 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> (AS) bestehendes <a href="Glykoprotein" class="mw-redirect" title="Glykoprotein">Glykoprotein</a>, das im Prion-Protein-Gen (PRNP) codiert wird.<a href="#cite_note-27">[27]</a>

Die AS-Homologie zu anderen Säugetieren beträgt 85 % oder mehr, zwischen Rind und Mensch gibt es z. B. 13 AS-Unterschiede. Es sind jeweils eine oder mehrere Mutationen bekannt, die zu fCJD, GSS oder FFI führen. Am Codon 129 besteht ein Methionin/Valin-<a href="Polymorphismus" title="Polymorphismus">Polymorphismus</a>, der für Krankheitsausbruch und -verlauf mitentscheidend ist. PrPC enthält zum großen Anteil alpha-Helices, PrPSc mehr beta-Faltblattstrukturen, aber beide enthalten die gleiche Aminosäure-<a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärsequenz</a>.

Der genaue Vorgang der „Umfaltung“ von PrPC in PrPSc ist noch unbekannt. Diese verändert die Eigenschaften des Prion-Proteins; das PrPSc ist schlechter wasserlöslich, weil die hydrophoben Ketten nicht, wie bei der <a href="%CE%91-Helix" title="Α-Helix">α-Helix</a> üblich, zur Innenseite der Protein-Tertiärstruktur zeigen. Außerdem ist PrPSc weitestgehend resistent gegenüber vielen Desinfektionsmitteln, ionisierender und UV-Strahlung und hitzestabil. Feuchte Hitze (131–134 °C) in zur Sterilisation in der Medizin eingesetzten <a href="Autoklav" title="Autoklav">Autoklaven</a> zerstört das PrPSc schlecht, so dass medizinische Instrumente mehrmals hintereinander autoklaviert werden müssen.<a href="#cite_note-28">[28]</a> Bei trockener Hitze wird das Prion bei 200 °C erst nach 60 Minuten inaktiviert.<a href="#cite_note-29">[29]</a> Es ist durch <a href="Proteasen" class="mw-redirect" title="Proteasen">Proteasen</a> nur schwer verdaulich (Proteasen können ein Protein am besten im entfalteten Zustand „zerschneiden“, die <a href="Denaturierung_(Biochemie)" title="Denaturierung (Biochemie)">Denaturierung</a> im Körper ist jedoch durch die veränderte Sekundärstruktur schlechter möglich). PrPC ist vor allem an <a href="Synapse" title="Synapse">Synapsen</a> lokalisiert.

Die PrPC spielen bei der Bildung von blutbildenden <a href="Stammzelle" title="Stammzelle">Stammzellen</a> eine Rolle.<a href="#cite_note-30">[30]</a> Prionprotein-<a href="Knockout-Maus" title="Knockout-Maus">Knockoutmäuse</a> zeigen nach einem Schlaganfall eine verlangsamte Genesung, <a href="Insulinresistenz" title="Insulinresistenz">Insulinresistenz</a> und Neigung zu <a href="Adipositas" title="Adipositas">Adipositas</a>.<a href="#cite_note-31">[31]</a> Es gibt jedoch Hinweise auf eine Rolle als kupferbindendes Protein an der Synapse. Laut einer Veröffentlichung von US-Forschern in der Fachzeitschrift <a href="PNAS" class="mw-redirect" title="PNAS">PNAS</a> erhalten normale Prion-Proteine die Regenerationsfähigkeit von blutbildenden Stammzellen. In diesen Zellen treten Prionen in der Zellmembran auf und erfüllen offenbar keine wichtigen Aufgaben – zumindest solange der Körper gesund ist.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Pathologie_und_Symptomatik_von_Prionkrankheiten">Pathologie und Symptomatik von Prionkrankheiten</h2></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation">→ Hauptartikel: <a href="Creutzfeldt-Jakob-Krankheit" title="Creutzfeldt-Jakob-Krankheit">Creutzfeldt-Jakob-Krankheit</a> und <a href="Bovine_spongiforme_Enzephalopathie" title="Bovine spongiforme Enzephalopathie">Bovine spongiforme Enzephalopathie</a></div>

Prionkrankheiten sind vor allem durch motorische Störungen wie <a href="Ataxie" title="Ataxie">Ataxie</a> und – am auffallendsten beim Menschen – kognitive Probleme bis zur <a href="Demenz" title="Demenz">Demenz</a> gekennzeichnet. Nach einer <a href="Inkubationszeit" title="Inkubationszeit">Inkubationszeit</a> von Jahren bis Jahrzehnten enden die Krankheiten stets tödlich. Im Gehirn finden sich bei der neuropathologischen Begutachtung unter dem Lichtmikroskop spongiöse (schwammartige) Veränderungen und, je nach Krankheit, unterschiedlich ausgeprägte Ablagerungen wie <a href="Amyloidose" title="Amyloidose">Amyloide</a>, Kuru-Plaques und floride Plaques.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Meldepflicht">Meldepflicht</h2></div>

In der Schweiz ist der positive laboranalytische Befund zu «Prionen» für Laboratorien <a href="Meldepflichtige_Krankheit#Schweiz" title="Meldepflichtige Krankheit">meldepflichtig</a> und zwar nach dem <a href="Epidemiengesetz" title="Epidemiengesetz">Epidemiengesetz</a> (EpG) in Verbindung mit der Epidemienverordnung und <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.admin.ch/opc/de/classified-compilation/20151622/index.html#app3ahref0">Anhang 3</a> der Verordnung des <a href="Eidgen%C3%B6ssisches_Departement_des_Innern" title="Eidgenössisches Departement des Innern">EDI</a> über die Meldung von Beobachtungen übertragbarer Krankheiten des Menschen. Dies wird verstanden als «Positiver Nachweis von PrPSc in klinischem Material (insbesondere Gehirn)».<a href="#cite_note-32">[32]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Beat Hörnlimann, D. Riesner, H. Kretzschmar: Prionen und Prionenkrankheiten. de Gruyter, Berlin / New York 2001, ISBN 3-11-016361-6.</li>

<li>Martin H. Groschup: Prion diseases – diagnosis and pathogenesis. Springer, Wien 2000, ISBN 3-211-83530-X.</li>

<li>Claudio Soto: Prions – the new biology of proteins. CRC, Taylor & Francis, Boca Raton 2006, ISBN 0-8493-1442-9.</li>

<li>Sylvain Lehmann: Techniques in prion research. Birkhäuser, Basel 2004, ISBN 3-7643-2415-5.</li>

<li>Andrew F. Hill: Prion protein protocols. Humana Press, Totowa 2008, ISBN 978-1-58829-897-3.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Prions?uselang=de">Commons: Prions</a> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.cjd-goettingen.de/">Website</a> <a href="Nationales_Referenzzentrum" title="Nationales Referenzzentrum">Nationales Referenzzentrum</a> für Prionerkrankungen, <a href="Georg-August-Universit%C3%A4t_G%C3%B6ttingen" title="Georg-August-Universität Göttingen">Georg-August-Universität Göttingen</a></li>

<li>Ingrid Schütt-Abraham, Roland Heynkes: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.heynkes.de/">Theoretische TSE-Forschung.</a> Website von Roland Heynkes</li>

<li>Stefanie Offermann: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20060223100530/http://www.wissenschaft.de/wissen/news/256914.html">Bluttest für Prionen: Forscher entwickeln neuen Diagnoseverfahren für die Eiweißerreger.</a> In: <a href="Bild_der_Wissenschaft" title="Bild der Wissenschaft">wissenschaft.de</a>. 29. August 2005, archiviert vom <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r250917974">

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</style><a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=http%3A%2F%2Fwww.wissenschaft.de%2Fwissen%2Fnews%2F256914.html">Original</a> (nicht mehr online verfügbar) am 23. Februar 2006; abgerufen am 23. April 2018 (Hinweis auf Claudio Soto, Joaquín Castilla, Paula Saá: Detection of prions in blood. In: <a href="Nature_Medicine" title="Nature Medicine">Nature Medicine</a> 11/2005, 28. August 2005, S. 982–985, <a href="https://doi.org/10.1038/nm1286" class="extiw external" title="doi:10.1038/nm1286">doi:10.1038/nm1286</a>).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3APrion&rft.title=Bluttest+f%C3%BCr+Prionen%3A+Forscher+entwickeln+neuen+Diagnoseverfahren+f%C3%BCr+die+Eiwei%C3%9Ferreger&rft.description=Bluttest+f%C3%BCr+Prionen%3A+Forscher+entwickeln+neuen+Diagnoseverfahren+f%C3%BCr+die+Eiwei%C3%9Ferreger&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20060223100530%2Fhttp%3A%2F%2Fwww.wissenschaft.de%2Fwissen%2Fnews%2F256914.html&rft.creator=Stefanie+Offermann&rft.date=2005-08-29&rft.source=http://www.wissenschaft.de/wissen/news/256914.html"> </li>

<li>Katharina Schöbi: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20051108172152/http://www.wissenschaft.de/wissen/news/257123.html">Prionen auf verschlungenen Pfaden: Forscher: BSE-Erreger könnten ursprünglich vom Menschen stammen.</a> In: wissenschaft.de. 2. September 2005, archiviert vom <a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=http%3A%2F%2Fwww.wissenschaft.de%2Fwissen%2Fnews%2F257123.html">Original</a> (nicht mehr online verfügbar) am 8. November 2005; abgerufen am 23. April 2018 (Hinweis auf den Artikel von Alan Colchester und Nancy Colchester in: <a href="The_Lancet" title="The Lancet">The Lancet</a>, Bd. 366, S. 856, 2005).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3APrion&rft.title=Prionen+auf+verschlungenen+Pfaden%3A+Forscher%3A+BSE-Erreger+k%C3%B6nnten+urspr%C3%BCnglich+vom+Menschen+stammen&rft.description=Prionen+auf+verschlungenen+Pfaden%3A+Forscher%3A+BSE-Erreger+k%C3%B6nnten+urspr%C3%BCnglich+vom+Menschen+stammen&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20051108172152%2Fhttp%3A%2F%2Fwww.wissenschaft.de%2Fwissen%2Fnews%2F257123.html&rft.creator=Katharina+Sch%C3%B6bi&rft.date=2005-09-02&rft.source=http://www.wissenschaft.de/wissen/news/257123.html"> </li>

<li>Ilka Lehnen-Beyel: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20051225084943/http://www.wissenschaft.de/wissen/news/258247.html">Wie Prionen von Schaf zu Schaf reisen: Studie zeigt, dass die infektiösen Eiweiße über den Urin übertragen werden können.</a> In: wissenschaft.de. 14. Oktober 2005, archiviert vom <a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=http%3A%2F%2Fwww.wissenschaft.de%2Fwissen%2Fnews%2F258247.html">Original</a> (nicht mehr online verfügbar) am 25. Dezember 2005; abgerufen am 23. April 2018 (Hinweis auf den Artikel von Harald Seeger u. a. in: <a href="Science" title="Science">Science</a>, Bd. 310, S. 324, 2005).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3APrion&rft.title=Wie+Prionen+von+Schaf+zu+Schaf+reisen%3A+Studie+zeigt%2C+dass+die+infekti%C3%B6sen+Eiwei%C3%9Fe+%C3%BCber+den+Urin+%C3%BCbertragen+werden+k%C3%B6nnen&rft.description=Wie+Prionen+von+Schaf+zu+Schaf+reisen%3A+Studie+zeigt%2C+dass+die+infekti%C3%B6sen+Eiwei%C3%9Fe+%C3%BCber+den+Urin+%C3%BCbertragen+werden+k%C3%B6nnen&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20051225084943%2Fhttp%3A%2F%2Fwww.wissenschaft.de%2Fwissen%2Fnews%2F258247.html&rft.creator=Ilka+Lehnen-Beyel&rft.date=2005-10-14&rft.source=http://www.wissenschaft.de/wissen/news/258247.html"> </li>

<li>Ilka Lehnen-Beyel: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20060703181803/http://www.wissenschaft.de/wissen/news/266575.html">Der lange Schlaf der Prionen: Inkubationszeit kann mehr als fünfzig Jahre betragen.</a> In: wissenschaft.de. 23. Juni 2006, archiviert vom <a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=http%3A%2F%2Fwww.wissenschaft.de%2Fwissen%2Fnews%2F266575.html">Original</a> (nicht mehr online verfügbar) am 3. Juli 2006; abgerufen am 23. April 2018 (Hinweis auf den Artikel von John Collinge u. a. in: <a href="The_Lancet" title="The Lancet">The Lancet</a>, Bd. 367, S. 2068).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3APrion&rft.title=Der+lange+Schlaf+der+Prionen%3A+Inkubationszeit+kann+mehr+als+f%C3%BCnfzig+Jahre+betragen&rft.description=Der+lange+Schlaf+der+Prionen%3A+Inkubationszeit+kann+mehr+als+f%C3%BCnfzig+Jahre+betragen&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20060703181803%2Fhttp%3A%2F%2Fwww.wissenschaft.de%2Fwissen%2Fnews%2F266575.html&rft.creator=Ilka+Lehnen-Beyel&rft.date=2006-06-23&rft.source=http://www.wissenschaft.de/wissen/news/266575.html"> </li>

<li>David S. Goodsell: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20080511221516/http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb101_1.html">Molecule of the Month: Prions.</a> In: <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">Protein Data Bank</a>. Mai 2008, archiviert vom <a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=http%3A%2F%2Fwww.rcsb.org%2Fpdb%2Fstatic.do%3Fp%3Deducation_discussion%2Fmolecule_of_the_month%2Fpdb101_1.html">Original</a> (nicht mehr online verfügbar) am 11. Mai 2008; abgerufen am 23. April 2018 (englisch).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3APrion&rft.title=Molecule+of+the+Month%3A+Prions&rft.description=Molecule+of+the+Month%3A+Prions&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20080511221516%2Fhttp%3A%2F%2Fwww.rcsb.org%2Fpdb%2Fstatic.do%3Fp%3Deducation_discussion%2Fmolecule_of_the_month%2Fpdb101_1.html&rft.creator=David+S.+Goodsell&rft.date=2008-05&rft.source=http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb101_1.html&rft.language=en"> </li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Stanley B. Prusiner: Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science 1982, 216(4542), S. 136–144. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6801762?dopt=Abstract">PMID 6801762</a>.

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> Das Wort prion wird auch als Abkürzung für den von Prusiner verwendeten Begriff proteinaceous infectious particle dargestellt, vgl. <a rel="nofollow" class="external text" href="http://dict.leo.org/ende/index_de.html#/search=proteinaceous&searchLoc=0&resultOrder=basic&multiwordShowSingle=on">proteinaceous</a> im LEO-Wörterbuch

</li>

<li id="cite_note-:0-3">↑ <a href="#cite_ref-:0_3-0">a</a> <a href="#cite_ref-:0_3-1">b</a> <a href="#cite_ref-:0_3-2">c</a> Adriano Aguzzi, Mathias Heikenwalder: <cite style="font-style:italic">Pathogenesis of prion diseases: current status and future outlook</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature Reviews Microbiology</cite>. Band 4, Nr. 10, Oktober 2006, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221740-1534%22&key=cql">1740-1534</a>, S. 765–775, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nrmicro1492">10.1038/nrmicro1492</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nature.com/articles/nrmicro1492">nature.com</a> [abgerufen am 9. Dezember 2025]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Prion&rft.atitle=Pathogenesis+of+prion+diseases%3A+current+status+and+future+outlook&rft.au=Adriano+Aguzzi%2C+Mathias+Heikenwalder&rft.date=2006-10&rft.doi=10.1038%2Fnrmicro1492&rft.genre=journal&rft.issn=1740-1534&rft.issue=10&rft.jtitle=Nature+Reviews+Microbiology&rft.pages=765-775&rft.volume=4" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-4"><a href="#cite_ref-4">↑</a> C. Weissmann, M. Enari, P‐C. Klöhn, D. Rossi, E. Flechsig: <cite style="font-style:italic">Transmission of Prions</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The Journal of Infectious Diseases</cite>. Band 186, s2, Dezember 2002, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220022-1899%22&key=cql">0022-1899</a>, S. S157–S165, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1086/344575">10.1086/344575</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://academic.oup.com/jid/article-lookup/doi/10.1086/344575">oup.com</a> [abgerufen am 9. Dezember 2025]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Prion&rft.atitle=Transmission+of+Prions&rft.au=C.+Weissmann%2C+M.+Enari%2C+P%E2%80%90C.+Kl%C3%B6hn%2C+...&rft.date=2002-12&rft.doi=10.1086%2F344575&rft.genre=journal&rft.issn=0022-1899&rft.issue=s2&rft.jtitle=The+Journal+of+Infectious+Diseases&rft.pages=S157-S165&rft.volume=186" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-5"><a href="#cite_ref-5">↑</a> Matthias Schmitz, Kathrin Dittmar, Franc Llorens, Ellen Gelpi, Isidre Ferrer, Walter J. Schulz-Schaeffer, Inga Zerr: <cite style="font-style:italic">Hereditary Human Prion Diseases: an Update</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Molecular Neurobiology</cite>. Band 54, Nr. 6, 1. August 2017, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221559-1182%22&key=cql">1559-1182</a>, S. 4138–4149, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s12035-016-9918-y">10.1007/s12035-016-9918-y</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Prion&rft.atitle=Hereditary+Human+Prion+Diseases%3A+an+Update&rft.au=Matthias+Schmitz%2C+Kathrin+Dittmar%2C+Franc+Llorens%2C+...&rft.date=2017-08-01&rft.doi=10.1007%2Fs12035-016-9918-y&rft.genre=journal&rft.issn=1559-1182&rft.issue=6&rft.jtitle=Molecular+Neurobiology&rft.pages=4138-4149&rft.volume=54" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> Adriano Aguzzi, Asvin K. K. Lakkaraju, Karl Frontzek: <cite style="font-style:italic">Toward Therapy of Human Prion Diseases</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Annual Review of Pharmacology and Toxicology</cite>. Band 58, Volume 58, 2018, 6. Januar 2018, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220362-1642%22&key=cql">0362-1642</a>, S. 331–351, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1146/annurev-pharmtox-010617-052745">10.1146/annurev-pharmtox-010617-052745</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.annualreviews.org/content/journals/10.1146/annurev-pharmtox-010617-052745">annualreviews.org</a> [abgerufen am 9. Dezember 2025]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Prion&rft.atitle=Toward+Therapy+of+Human+Prion+Diseases&rft.au=Adriano+Aguzzi%2C+Asvin+K.+K.+Lakkaraju%2C+Karl+Frontzek&rft.date=2018-01-06&rft.doi=10.1146%2Fannurev-pharmtox-010617-052745&rft.genre=journal&rft.issn=0362-1642&rft.issue=Volume+58%2C+2018&rft.jtitle=Annual+Review+of+Pharmacology+and+Toxicology&rft.pages=331-351&rft.volume=58" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7">↑</a> Vgl. Reactive Oxygen Species-mediated β-Cleavage of the Prion Protein in the Cellular Response to Oxidative Stress. In: <a href="Journal_of_Biological_Chemistry" title="Journal of Biological Chemistry">Journal of Biological Chemistry</a>. Vol. 280, NO.43, S. 35914–35921.

</li>

<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> Simone Baiardi, Angela Mammana, Sabina Capellari, Piero Parchi: <cite style="font-style:italic">Human prion disease: molecular pathogenesis, and possible therapeutic targets and strategies</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Expert Opinion on Therapeutic Targets</cite>. Band 27, Nr. 12, 2. Dezember 2023, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221472-8222%22&key=cql">1472-8222</a>, S. 1271–1284, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1080/14728222.2023.2199923">10.1080/14728222.2023.2199923</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/37334903?dopt=Abstract">PMID 37334903</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Prion&rft.atitle=Human+prion+disease%3A+molecular+pathogenesis%2C+and+possible+therapeutic+targets+and+strategies&rft.au=Simone+Baiardi%2C+Angela+Mammana%2C+Sabina+Capellari%2C+...&rft.date=2023-12-02&rft.doi=10.1080%2F14728222.2023.2199923&rft.genre=journal&rft.issn=1472-8222&rft.issue=12&rft.jtitle=Expert+Opinion+on+Therapeutic+Targets&rft.pages=1271-1284&rft.pmid=37334903&rft.volume=27" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> Vgl. Haybaeck et al. Aerosols Transmit Prions to Immunocompetent and Immunodeficient Mice. In: <a href="PLoS_Pathog" class="mw-redirect" title="PLoS Pathog">PLoS Pathog</a>. 7(1), S. e1001257, 2011. <a href="https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1001257" class="extiw external" title="doi:10.1371/journal.ppat.1001257">doi:10.1371/journal.ppat.1001257</a>

</li>

<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.meduniwien.ac.at/hp/fileadmin/krankenhaushygiene/HygMappe/Plaene/013_hygieneplan_pathologie_obduktionsbereich.pdf">Hygieneplan Pathologie - Obduktionsbereich.</a> (PDF) Medizinische Universität Wien, abgerufen am 20. April 2021.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3APrion&rft.title=Hygieneplan+Pathologie+-+Obduktionsbereich&rft.description=Hygieneplan+Pathologie+-+Obduktionsbereich&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.meduniwien.ac.at%2Fhp%2Ffileadmin%2Fkrankenhaushygiene%2FHygMappe%2FPlaene%2F013_hygieneplan_pathologie_obduktionsbereich.pdf&rft.publisher=Medizinische+Universit%C3%A4t+Wien">

</li>

<li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.meduniwien.ac.at/hp/fileadmin/krankenhaushygiene/HygMappe/Plaene/004_hygieneplan_sondersektion_klinische_pathologie.pdf">Hygieneplan Sondersektion Klinische Pathologie.</a> (PDF) Medizinische Universität Wien, abgerufen am 20. April 2021.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3APrion&rft.title=Hygieneplan+Sondersektion+Klinische+Pathologie&rft.description=Hygieneplan+Sondersektion+Klinische+Pathologie&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.meduniwien.ac.at%2Fhp%2Ffileadmin%2Fkrankenhaushygiene%2FHygMappe%2FPlaene%2F004_hygieneplan_sondersektion_klinische_pathologie.pdf&rft.publisher=Medizinische+Universit%C3%A4t+Wien">

</li>

<li id="cite_note-12"><a href="#cite_ref-12">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://food.ec.europa.eu/document/download/36ca3121-0cf7-4222-a4d3-82839e4364d7_en?filename=sci-com_ssc_out18_en.pdf">Opinion on possible links between BSE and Organophosphates used as pesticides against ecto- and endoparasites in cattle — Report and opinion adopted at the Scientific Steering Committee meeting of 25-26 June 1998.</a> The Multidisciplinary Scientific Committee (MDSC), European Comission: Food, Farming, Fisheries: Food Safety, 26. Juni 1998, abgerufen am 1. Februar 2026.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3APrion&rft.title=Opinion+on+possible+links+between+BSE+and+Organophosphates+used+as+pesticides+against+ecto-+and+endoparasites+in+cattle+%E2%80%94+Report+and+opinion+adopted+at+the+Scientific+Steering+Committee+meeting+of+25-26+June+1998&rft.description=Opinion+on+possible+links+between+BSE+and+Organophosphates+used+as+pesticides+against+ecto-+and+endoparasites+in+cattle+%E2%80%94+Report+and+opinion+adopted+at+the+Scientific+Steering+Committee+meeting+of+25-26+June+1998&rft.identifier=https%3A%2F%2Ffood.ec.europa.eu%2Fdocument%2Fdownload%2F36ca3121-0cf7-4222-a4d3-82839e4364d7_en%3Ffilename%3Dsci-com_ssc_out18_en.pdf&rft.publisher=The+Multidisciplinary+Scientific+Committee+%28MDSC%29%2C+European+Comission%3A+Food%2C+Farming%2C+Fisheries%3A+Food+Safety&rft.date=1998-06-26">

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<li id="cite_note-32"><a href="#cite_ref-32">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.bag.admin.ch/dam/bag/de/dokumente/mt/infektionskrankheiten/leitfaden-meldepflicht.pdf.download.pdf/leitfaden-zur-meldepflicht.pdf">Meldepflichtige übertragbare Krankheiten und Erreger.</a> (PDF; 4 MB) Leitfaden zur Meldepflicht 2020. Bundesamt für Gesundheit BAG, Abteilung Übertragbare Krankheiten, 23. Februar 2020, S. 18, abgerufen am 8. März 2020.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3APrion&rft.title=Meldepflichtige+%C3%BCbertragbare+Krankheiten+und+Erreger&rft.description=Meldepflichtige+%C3%BCbertragbare+Krankheiten+und+Erreger&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.bag.admin.ch%2Fdam%2Fbag%2Fde%2Fdokumente%2Fmt%2Finfektionskrankheiten%2Fleitfaden-meldepflicht.pdf.download.pdf%2Fleitfaden-zur-meldepflicht.pdf&rft.publisher=Bundesamt+f%C3%BCr+Gesundheit+BAG%2C+Abteilung+%C3%9Cbertragbare+Krankheiten&rft.date=2020-02-23">

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Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4353535-5">4353535-5</a> </div>

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